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蛋白酶K(39450-01-6)为什么被认为是活性最高的蛋白酶?

蛋白酶K,由林伯氏白色念球菌等产生,因能合成该种蛋白酶的微生物能够消化角蛋白,而被命名为蛋白酶K。蛋白酶其CAS号为39450-01-6。蛋白酶K是一种切割活性较广的丝氨酸蛋白酶,被认为是现有蛋白酶中活性最高的一种。

蛋白酶K最大的特点是对于天然蛋白质具有广谱高效的切割能力,具有广泛的底物特异性,偏好于切割脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸,特别是丙氨酸的羧基端肽键。

蛋白酶K具有优异的稳定性,在较广的pH范围(pH4~pH12.5)内及高温(50~70℃)条件下均有活性,而且在其他蛋白酶种类已经失活的高盐等复杂溶液缓冲中,蛋白酶K仍然具有较高活性。

此外,蛋白酶K在多种能够使蛋白质变性的化学试剂,如SDS、尿素、EDTA螯合剂及巯基试剂(如胰蛋白酶抑制剂或糜蛋白酶抑制剂))中均可以稳定存在并具有溶解蛋白质的能力。

综上,与其它的蛋白酶相比较,蛋白酶K具有高活力和高稳定性。其酶活性既不会被尿素、SDS和EDTA等变性剂抑制,也不会因高温、高盐或较高的pH等而变化,即蛋白酶K在高温、高盐或较高的pH等条件下仍能保持较高活性。

因此,蛋白酶K在生化实验中应用较为广泛,是DNA提取的关键试剂,此外,蛋白酶K在皮革、毛皮、丝绸、医药、食品、酿造等方面也有广泛应用。

 


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蛋白酶K(39450-01-6)为什么被认为是活性最高的蛋白酶?

作者:湖南韵邦生物医药有限公司 浏览: 发表时间:2021-03-12 09:52:37

蛋白酶K,由林伯氏白色念球菌等产生,因能合成该种蛋白酶的微生物能够消化角蛋白,而被命名为蛋白酶K。蛋白酶其CAS号为39450-01-6。蛋白酶K是一种切割活性较广的丝氨酸蛋白酶,被认为是现有蛋白酶中活性最高的一种。

蛋白酶K最大的特点是对于天然蛋白质具有广谱高效的切割能力,具有广泛的底物特异性,偏好于切割脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸,特别是丙氨酸的羧基端肽键。

蛋白酶K具有优异的稳定性,在较广的pH范围(pH4~pH12.5)内及高温(50~70℃)条件下均有活性,而且在其他蛋白酶种类已经失活的高盐等复杂溶液缓冲中,蛋白酶K仍然具有较高活性。

此外,蛋白酶K在多种能够使蛋白质变性的化学试剂,如SDS、尿素、EDTA螯合剂及巯基试剂(如胰蛋白酶抑制剂或糜蛋白酶抑制剂))中均可以稳定存在并具有溶解蛋白质的能力。

综上,与其它的蛋白酶相比较,蛋白酶K具有高活力和高稳定性。其酶活性既不会被尿素、SDS和EDTA等变性剂抑制,也不会因高温、高盐或较高的pH等而变化,即蛋白酶K在高温、高盐或较高的pH等条件下仍能保持较高活性。

因此,蛋白酶K在生化实验中应用较为广泛,是DNA提取的关键试剂,此外,蛋白酶K在皮革、毛皮、丝绸、医药、食品、酿造等方面也有广泛应用。

 


蛋白酶K(39450-01-6)为什么被认为是活性最高的蛋白酶?

作者:湖南韵邦生物医药有限公司 浏览: 发表时间:2021-03-12 09:52:37

蛋白酶K,由林伯氏白色念球菌等产生,因能合成该种蛋白酶的微生物能够消化角蛋白,而被命名为蛋白酶K。蛋白酶其CAS号为39450-01-6。蛋白酶K是一种切割活性较广的丝氨酸蛋白酶,被认为是现有蛋白酶中活性最高的一种。

蛋白酶K最大的特点是对于天然蛋白质具有广谱高效的切割能力,具有广泛的底物特异性,偏好于切割脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸,特别是丙氨酸的羧基端肽键。

蛋白酶K具有优异的稳定性,在较广的pH范围(pH4~pH12.5)内及高温(50~70℃)条件下均有活性,而且在其他蛋白酶种类已经失活的高盐等复杂溶液缓冲中,蛋白酶K仍然具有较高活性。

此外,蛋白酶K在多种能够使蛋白质变性的化学试剂,如SDS、尿素、EDTA螯合剂及巯基试剂(如胰蛋白酶抑制剂或糜蛋白酶抑制剂))中均可以稳定存在并具有溶解蛋白质的能力。

综上,与其它的蛋白酶相比较,蛋白酶K具有高活力和高稳定性。其酶活性既不会被尿素、SDS和EDTA等变性剂抑制,也不会因高温、高盐或较高的pH等而变化,即蛋白酶K在高温、高盐或较高的pH等条件下仍能保持较高活性。

因此,蛋白酶K在生化实验中应用较为广泛,是DNA提取的关键试剂,此外,蛋白酶K在皮革、毛皮、丝绸、医药、食品、酿造等方面也有广泛应用。

 


蛋白酶K(39450-01-6)为什么被认为是活性最高的蛋白酶?

作者:湖南韵邦生物医药有限公司 浏览: 发表时间:2021-03-12 09:52:37

蛋白酶K,由林伯氏白色念球菌等产生,因能合成该种蛋白酶的微生物能够消化角蛋白,而被命名为蛋白酶K。蛋白酶其CAS号为39450-01-6。蛋白酶K是一种切割活性较广的丝氨酸蛋白酶,被认为是现有蛋白酶中活性最高的一种。

蛋白酶K最大的特点是对于天然蛋白质具有广谱高效的切割能力,具有广泛的底物特异性,偏好于切割脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸,特别是丙氨酸的羧基端肽键。

蛋白酶K具有优异的稳定性,在较广的pH范围(pH4~pH12.5)内及高温(50~70℃)条件下均有活性,而且在其他蛋白酶种类已经失活的高盐等复杂溶液缓冲中,蛋白酶K仍然具有较高活性。

此外,蛋白酶K在多种能够使蛋白质变性的化学试剂,如SDS、尿素、EDTA螯合剂及巯基试剂(如胰蛋白酶抑制剂或糜蛋白酶抑制剂))中均可以稳定存在并具有溶解蛋白质的能力。

综上,与其它的蛋白酶相比较,蛋白酶K具有高活力和高稳定性。其酶活性既不会被尿素、SDS和EDTA等变性剂抑制,也不会因高温、高盐或较高的pH等而变化,即蛋白酶K在高温、高盐或较高的pH等条件下仍能保持较高活性。

因此,蛋白酶K在生化实验中应用较为广泛,是DNA提取的关键试剂,此外,蛋白酶K在皮革、毛皮、丝绸、医药、食品、酿造等方面也有广泛应用。

 


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作者:湖南韵邦生物医药有限公司 浏览: 发表时间:2021-03-12 09:52:37

蛋白酶K,由林伯氏白色念球菌等产生,因能合成该种蛋白酶的微生物能够消化角蛋白,而被命名为蛋白酶K。蛋白酶其CAS号为39450-01-6。蛋白酶K是一种切割活性较广的丝氨酸蛋白酶,被认为是现有蛋白酶中活性最高的一种。

蛋白酶K最大的特点是对于天然蛋白质具有广谱高效的切割能力,具有广泛的底物特异性,偏好于切割脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸,特别是丙氨酸的羧基端肽键。

蛋白酶K具有优异的稳定性,在较广的pH范围(pH4~pH12.5)内及高温(50~70℃)条件下均有活性,而且在其他蛋白酶种类已经失活的高盐等复杂溶液缓冲中,蛋白酶K仍然具有较高活性。

此外,蛋白酶K在多种能够使蛋白质变性的化学试剂,如SDS、尿素、EDTA螯合剂及巯基试剂(如胰蛋白酶抑制剂或糜蛋白酶抑制剂))中均可以稳定存在并具有溶解蛋白质的能力。

综上,与其它的蛋白酶相比较,蛋白酶K具有高活力和高稳定性。其酶活性既不会被尿素、SDS和EDTA等变性剂抑制,也不会因高温、高盐或较高的pH等而变化,即蛋白酶K在高温、高盐或较高的pH等条件下仍能保持较高活性。

因此,蛋白酶K在生化实验中应用较为广泛,是DNA提取的关键试剂,此外,蛋白酶K在皮革、毛皮、丝绸、医药、食品、酿造等方面也有广泛应用。

 


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